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Les enzymes

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Une enzyme (ou un enzyme) est une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant d'accélérer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellule (biologie)|cellulaire ou extracellulaire. Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction: ce sont des catalyseurs biologiques (ou biocatalyseurs).

Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée à partir des informations codées dans l'Acide désoxyribonucléique|ADN ou dans l'acide ribonucléique|ARN dans le cas des virus. Il existe plus de deux mille enzymes différentes.

Les premières enzymes isolées furent d'abord nommées ferments et par la suite diastases.

Il existe deux grandes catégories d'enzymes : les enzymes purement protéiques (qui ne sont constituées que d'acides aminés) et les enzymes qui sont en deux « parties » :

  • une partie protéique: « l'apo-enzyme »;
  • une partie non-protéique: « la co-enzyme »;

Sans la co-enzyme, la catalyse de la reaction ne peut avoir lieu.

Exemple : L' AminoAcyl_t transferase (enzyme fixant l'acide aminé sur l'ARN transfert) a besoin d'ATP (co-enzyme) pour fixer l'acide aminé sur l'ARNt.

Le site actif

La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure d'un site particulier appelé le site actif qui a la forme d'une cavité ou d'un sillon . Les molécules sur lesquelles agit une enzyme sont définies comme les substrats de la réaction enzymatique. Chaque enzyme « reconnaît » spécifiquement une ou plusieurs molécules de substrat selon un principe de complémentarité de type clé-serrure, d'après le modèle statique de Fischer', grâce à des sites de reconnaissance et de fixation situés à sa surface. Ce modèle statique a été remplacé par le modèle dynamique, où l'enzyme n'est plus complémentaire de son substrat dans son état fondamental, mais dans son état actif: le substrat modifie légèrement la conformation de l'enzyme. C'est ce qu'on appelle l'ajustement induit de Koshland. La fixation du substrat sur l'enzyme a pour conséquence la formation du complexe enzyme-substrat, ou complexe E/S, indispensable a la réaction enzymatique. Cela induit donc une spécificité de substrat liée au site actif. Cette dernière fait intervenir les acides aminés d'un site catalytique. L'enzyme peut alors accélérer considérablement une des réactions biochimiques faisant intervenir ce substrat. À la fin de la réaction, l'enzyme est intacte et peut intervenir sur une autre molécule de substrat. Pendant la réaction, le substrat a pu se transformer en produit de la réaction.

L'activité enzymatique

La vitesse de réaction enzymatique est mesurée à partir de la quantité de produit formée ou de réactif disparu par unité de temps. L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée par son Km ou constante de Michaelis dans le cas d'une enzyme simple, à un seul site de fixation (enzyme dite michaélienne). Celle-ci est définie comme la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale.

De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse de réaction enzymatique :

  • Les concentrations en enzyme et en substrat
  • Les concentrations en ions métalliques
  • Les caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction (température, pH, ...)
  • La présence d'inhibiteurs de la réaction enzymatique

La réaction enzymatique dépend de plusieurs facteurs :

- la température : en conditions optimales, elle doit approcher les 37/38°C. Ces valeurs sont indicatives d'enzymes d'animaux à sang chaud, soit presque la température du corps. À l'inverse, si la température dépasse les 60°C. Il existe des enzymes thermostables, telles que par exemple l'ADN polymérase utilisée dans la PCR, l'enzyme est dénaturée (rupture des liaisons hydrogènes situées aux parties variables de la protéines ), il y a modification du site actif, et la réaction ne peut pas avoir lieu. Si la température est en dessous de 5°C, l'enzyme est inactivée.

- le pH : selon les réactions, le complexe E/S devra se faire à pH neutre, comme pour l'hydrolyse de l'amidon, à pH acide, environ 3, pour la pepsine par exemple, ou encore à pH basique, 8 pour la trypsine. L'état de protonation soit du site actif soit du site de liaison peu en effet être critique dans l'activité de l'enzyme. À l'inverse, certaines enzymes sont relativement peu sensibles aux variations de pH.

La régulation de l'activité enzymatique

Réguler l'activité des enzymes permet de réguler le métabolisme de la cellule. Cette activité dépend fortement de la conformation de l'enzyme (et donc de la forme de ses sites), qui peut être modifiée via des phosphorylations et des déphosphorylations. Certaines enzymes sont actives quand elles sont phosphorylées, d'autres quand elles sont déphosphorylées. Ce sont d'autres enzymes qui régulent les phosphorylations et déphosphorylations : les kinases permettent de transférer un groupement phosphate sur leur substrat, alors que les phosphatases enlèvent un groupement phosphate à leur substrat.

La phosphorylation/déphosphorylation est une régulation où l'enzyme est modifié de façon covalente. Un autre type de régulation importante qui n'implique que la fixation réversible d'un effecteur est l'allostérie.

Classement et dénomination des enzymes

Les enzymes sont classées en six principaux groupes, en fonction du type de réaction qu'elles catalysent :

  1. oxydoréductases (EC 1) ;
  2. transférases (EC 2) ;
  3. hydrolases (EC 3) ;
  4. lyases (EC 4) ;
  5. isomérases (EC 5) ;
  6. ligases (EC 6).

Les enzymes sont généralement nommées en additionnant le suffixe -ase au nom de leur substrat, et elles sont classifiées par un système numérique standard. Leur numéro est attribué par l' « Enzyme Commission » (EC). 7_nucléases 8_protéases 9_synthétases

Terminologie

  • enzyme allostérique : enzyme multimériques dont l'activité est régulée par une molécule non substrat.
  • enzyme de la transformation alimentaire : enzyme employée pour contrôler la texture, le goût, l’aspect ou la valeur nutritive des aliments. Les amylases dégradent les complexes polysaccharidiques en sucres plus simples ; et les protéases « attendrissent » les protéines de la viande. Un objectif important de la biotechnologie alimentaire est le développement de nouvelles enzymes alimentaires améliorant la qualité de la transformation des aliments.
  • enzyme de restriction ou endonucléase de restriction : classe d’enzymes qui coupent l'ADN après avoir reconnu une séquence spécifique. Les trois types d’endonucléase de restriction sont
  • enzyme inductible : enzyme qui est synthétisée uniquement en présence du substrat, ou d'une molécule voisine, qui agit comme inducteur.


  • enzyme répressible : enzyme dont l’activité peut être réduite par la présence d’une molécule régulatrice.
  • enzyme limitant la vitesse : enzyme dont l’activité contrôle le rendement du produit final d’une voie métabolique multi-enzymatique...

Liens

  • Une base de données sur les enzymes : BRENDA.




Auteur(s) et source(s) :

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